与血小板聚集诱导因子相比，对血小板聚集抑制因子方面的研究较少。根据现有的资料来看，具有抑制功能的因子大部分具有PLA2活性;有些具有ADP酶活性，小部分具有蛋白酶活性质。这里对较典型的抑制因子作些介绍。
棕点竹叶青蛇毒具有促进和抑制血小板聚集双重功能，其作用的组分分别是PLA2和核苷酸酶，前者有诱导血小板聚集的功能,还具有纤维蛋白原溶解活性。V-核苷酸酶是一条单肽链，用SDS-PAGE法测定为纯蛋白，分子量为74000,对热稳定，含有589个氨基酸残基。该蛋白能水解ADP和AMP，其活性分别为101±8/_igPi/mg.min和504±28fig/mg.min。该酶ADP保温，ADP被分解为腺苷，酶活性可以被EDTA抑制，Zn2+和Ca2+能使EDTA的抑制作用解除。用家兔血小板丰富的血浆为材料,该酶可以抑制ADP(2.OXl0-5mg/ml)、花生四烯酸钠（100umol/L)、胶原蛋白（20fxg/ml)和低浓度凝血酶以及IonophoreA-23187(5fmiol/L)对血小板聚集的诱导作用，其中对胶原蛋白和IonophoreA-23187诱导作用的抑制不太明显。该酶的作用不引起乳酸脱氢酶释放。这说明该酶不会引起血小板破裂。对血小板丰富的血浆，5'-核苷酸酶更能发挥其酶的活性。Packham等(1969)发现，在血浆中ADP被水解成AMP和腺苷，而在无血浆的血小板悬液中，ADP主要变成AMP。腺苷还具有抑制血小板聚集的作用。血小板悬液含有很少纤维蛋白原，后者是ADP诱导血小板聚集的辅助因子。纤维蛋白原结合到血小板膜上是ADP起作用所必需的。总之，5'-核苷酸酶对血小板聚集的抑制在于除去可以引起其聚集的ADP,使其腺苷积累，而腺苷又会抑制血小板的聚集。
在所分离的五步蛇蛇毒纯组分中(ADP酶5'-核苷酸酶、PLA2和纤维蛋白原），只有ADP酶(5yg/ml〜lOO^g/ml)表现出对血小板聚集有强烈的抑制作用。它能抑制由ADP(l(Vm0l/L)胶原蛋白（lO^g/ml)和花生四烯酸钠对兔血小板丰富血浆的诱导作用。5'-核苷酸酶对ADP诱导的血小板聚集有较弱的抑制作用.其抑制率为31±4%(n=4P<0.05)。纤维蛋白原酶(第I和K峰)在100pg/ml浓度下对上述3种物质诱导的血小板聚集没有明显的抑制作用。但如果先把纤维蛋白原酶与血小板丰富的血浆预先保温30min,那么它可以抑制由ADP(KVM)和胶原蛋白（lO^g/ml)引起的血小板聚集作用，其抑制率分别为35士6%(n=4P<0.05)和34±9%(n=4P<0.05)。PLA2(lOOng/ml)不影响血小板聚集。ADP酶是分子量为94000的单链蛋白，活性为4.3frniolPi/mg.min,它同时具有磷酸二酯酶和弱的5'-核苷酸酶活性。如上所述，从蛇毒中分离的5'-核苷酸酶只能对ADP诱导的血小板聚集产生轻微的抑制作用，它与从棕点竹叶青蛇毒中分离的5-核音酸酶不同，后者对由低浓度胶原蛋白(20/ug/ml)、花生四烯酸钠（lOOfmiol/L)或凝血酶(0.05IU/ml)诱导的血小板聚集有很强的抑制作用。这可能因为从尖吻蝮蛇毒中分离的5'-核苷酸酶没有多少水解ADP的活性，而从蛇毒中分离的5'-核音酸酶有这种活性。认清ADP酶与5'-核苷酸酶的区别与联系对理解这部分内容十分重要，ADP酶一般是只能专一水解ADP，对其他核苷酸没有或极少有水解作用；而5'-核苷酸酶的底物就很广泛，ADP属于5'-核苷酸类化合物,但不同来源的5'-核苷酸酶其水解底物的最适底物不同，例如从蛇毒和蛇毒中分离的5'-核昔酸酶对ADP的水解活性就相差很大。一般地说，ADP酶都是血小板聚集的抑制剂，因为它们都能水解产生可聚集作用的ADP;而5'-核苷酸酶只有在它能够较多水解ADP的情况下才表现出抗聚集作用。
从红口蝮蛇毒和恪铁头蛇毒中分离的a-纤维蛋白原水解酶对家兔血小板悬液表现出抑制血小板聚集的作用。从尖吻蝮蛇毒中分离的a-纤维蛋白原水解酶能轻微抑制由胶原蛋白、ADP诱导的血小板聚集作用。其中第I峰的a-纤维蛋白原酶表现出直接的作用，不需预先与血小板保温;但第XI峰的a-纤维蛋白原酶如预先与血小板保温则抑制作用更强。从蛇毒中分离的a-纤维蛋白原酶和从蛇毒中分离的a-纤维蛋白原酶第K峰水解特异性相似。但前者的抑制作用比后者更强。已知纤维蛋白原在各种诱导物诱导的血小板聚集过程中起重要作用，诱导物包括ADP、凝血酶等。有人认为蛇毒中的a-纤维蛋白原酶水解了纤维蛋白原和血小板膜受体结合相关的肽键，干扰了纤维蛋白原与受体的作用。
许多血小板聚集抑制因子都具有PLA2活性。前面已经说过，导致血小板聚集的途径主要有三条:ADP释放、血栓素CTXA2形成和血小板活化因子(PAF)的作用。在血栓素形成的过程中，首先是血小板膜磷脂经PLA2A解释放出花生四烯酸(AA)，然后通过环氧酶和血栓素合成酶的作用生成血栓素，从而诱导血小板聚集。血小板活化因子并不是预先存在于组织或细胞内，而是在某些能够激活细胞内PLA2物质的诱导下形成。由此可见细胞内PLA2在血小板聚集中占居很重要的地位。但是，有些蛇毒PLA2却是血小板聚集的抑制剂。蛇毒PLA2抑制血小板聚集的作用机制正在逐步得到阐明，现举例如下。
Ouyang等（1983)从蝮蛇蛇毒中分离出一种可以抑制血小板聚集的因子，该因子为一条单链肽，分子量为14000,具有PLA2活性,属于酸性蛋白。它对血小板聚集的抑制活性在pH为5.5条件下9CTC处理30mm仍然存在，但PLA2活性是热敏感的。它能抑制凝血酶、花生四烯酸钠、胶原蛋白和ionophoreA-23187诱导的血小板聚集，抑制的强度与所用剂量相关。研究结果表明，该因子的抑制作用与自身PLA2活性无关，由于这种PLA2不具有ADP酶或5'-核苷酸酶的活性，因此认为它的作用与破坏释放的ADP无关。Huang等(1984)进一步对如蛇毒中PLA2的作用机制进行研究。他们发现这种PLA2其酶活性可以被p-巯基乙醇破坏，对-溴苯甲酰甲基溴能够使酶活丧失，但抑制剂对血小板聚集的抑制作用不受影响。EGTA不影响抑制作用。Ca2+内流可以激活血小板PLA2，也可以引起5-羟色胺的释放，Ca2+的这种激活作用不被这种PLA2抑制。Huang等(1984)的试验表明：从蛇毒中纯化的血小板聚集抑制剂不影响血栓素的代谢产物——丙二酰二乙醛的形成。它们的作用也不是以增强前利环素来抑制血栓素的生成;血小板活化因子诱导血小板聚集需要细胞外Ca2+、丝氨酸酯酶的活化作用和细胞内Ca2+的动员，而蛇毒PLA2作为血小板聚集的抑制剂并不降低Ca2+流量和细胞内Ca2+的动员，并不影响血小板活化因子途径的作用;蛇毒PLA2血小板聚集抑制剂并非与酶的底物(磷脂酰乙醇胺、磷脂酰胆碱和磷脂酰肌醇等)产生拮抗作用，因而并不破坏血小板膜，从而表明它们与磷脂的结合对于拮抗血小板活性并不重要。鉴于以上证据，Huang等认为:①只有少数蛇毒酸性PLA2是血小板聚集的抑制剂，而且这些蛇毒PLA2对血小板聚集的抑制作用不能用它们的酶活性来解释。因为用BPB修饰了PLA2活性中心的His48残基后，酶活性完全丧失但不影响抑制血小板的聚集作用。②由ADP、凝血酶、花生四烯酸、胶原蛋白等诱导血小板聚集时，蛇毒PLA2是非竞争性抑制剂，与这几种诱导物质无关。从蛇毒中分离的PLA2在抑制血小板聚集的同时还能抑制血小板凝块的收缩，这种现象可能与它作用于血小板肌动球蛋白有关。人血小板中含有原丝蛋白(Profilin)，它结合球状肌动蛋白(G-actin)并且抑制聚合作用。当血小板受聚集诱导剂激活后，血小板内pH可能改变以及发生形态的变化，生成纤维状肌动蛋白聚合体(F-actinpolymer)。蛇毒PLA2血小板聚集抑制剂并不抑制纤维状蛋白的形成，而是在形成纤维状蛋白聚合体之后，干扰细胞内血小板膜之间的结合而达到抑制血小板的聚集作用，或是起到干扰a-辅肌动蛋白（a-actinin)与受体的结合。鉴于蛇毒PLA2血小板聚集抑制剂同时能抑制血凝块的收缩，因此，推测它们可能是抑制血小板肌动球蛋白系统。完整的作用模式仍有待进一步阐明。
Li等（1985)从圆斑蜂泰国亚种蛇毒中分离出一.种PLA2血小板功能抑制因子，该因子可以抑制由ADP、肾上腺素、胶原蛋白或凝血酶引起的人血小板聚集。对蛇毒进行加热处理可以降低PLA2活性和抗血小板聚集活性，但两种活性的降低是不平行的。这种PLA2对血小板凝块的收缩有较强的抑制作用，抑制作用的强弱与剂量大小有关。PLA2作用后，由凝血酶刺激形成的丙二酰二乙醛水平没有影响，说明它的作用机制与蛇毒中分离的PLA2相似，不是以增强前列环素来抑制血栓素的生成。这种PLA2能使血小板中cAMP的水平升高，而cGMP的水平却有较小的下降，这种作用不依赖所用剂量的大小而改变。cAMP可以通过如下途径抑制血小板的功能:①通过激活高密度管状系统内的Ca2+-ATP酶使细胞质内Ca2+浓度降低。②抑制花生四烯酸和血小板激活因子从血小板膜磷脂中释放。③抑制血栓素对血小板的激活作用而不影响血栓素A2的合成。④与血小板内微管结合，从而抑制微管的聚集。用显微镜观察发现，从蛇毒中分离的PLA2作用血小板后其“细胞”骨架发生变化，血小板失去原来的盘状结构，正常由ADP诱导的血小板聚集所产生的变化也被阻止。
有关具有抑制血小板聚集功能的pla2还有很多，这里不一一介绍。尽管它们的作用机制千差万别，但有一点比较肯定，就是它们的抑制功能与自身酶的活性关系不大。不少人发现它们抑制血小板聚集和血小板凝块收缩作用与它们抑制肌动球蛋白系统以及微丝-微管系统有关。