血液凝固呈瀑布加强，前一个前体被激活后又激活下一个前体，一级一级加强，最后凝血酶原被激活。很多血液凝固因子都在血小板磷脂膜上，在激活过程中，激活的各因子形成复合物。根据Kini等人的模型，抗凝PLA2与某种血凝因子结合，这种蛋白因子就是粑位点蛋白。这种结合干扰了血凝因子之间的作用，以至干扰了复合物的形成。结合后的抗凝PLA2可以水解附近关键的磷脂，使血液凝固减弱或中止，从而起到抗凝作用，如图5-20-8所示。上述论点可以解释为什么蛇毒中的强抗凝PLA2水解血浆磷脂的活性比较低的原因。非特异抗凝PLA2对血浆磷脂的水解没有特异性，要表现抗凝作用一定要有很多磷脂被水解。这种模型还说明了抗凝活性与PLA2酶活性大小没有相关性。
对于抗凝PLA2的抗凝活性是否与酶活性有关还存在着争论。认为与酶活性有关的证据有:①对His48烷基化可以使PLA2酶活性和抗凝活性都大幅度下降;②不能被水解的磷脂可以中和PLA2的抗凝作用;③有酶活性和失去酶活性的PLA2都能与磷脂结合;④保温时间越长，抗凝作用越强;⑤EDTA可以降低PLA2的抗凝作用，而EDTA可以除去PLA2活性必需的Ca2+。认为PLA2抗凝与水解活性无关的证据有:①抗凝活性与PLA2酶活性不平行;②血浆中磷脂被水解的程度与抗凝强度也不平行，这两点可用PLA2只作用于结合位点附近的关键磷脂来解释;③即使血浆磷脂被强抗凝PLA2作用后，抗凝效应仍然能被抗血清逆转，抗体可以与PLA2结合，使PLA2从特异结合位点上解离下来使水解作用被阻断，被水解的磷脂位置由其他磷脂取代，从而使抗凝作用逆转；④化学修饰赖氨酸说明抗凝作用不依赖酶的活性，Lys被修饰中和了抗凝活性中心的正电荷，使PLA2的结合特异性丧失，由于丧失了特异结合作用，它们表现的抗凝作用可能是非特异水解血浆磷脂造成的;⑤没有酶活性的抗凝组分已经从蛇毒中分离出来，这些蛋白质可能与抗凝因子结合，干扰凝血因子之间的作用，它们不能水解磷脂，所以它们的抗凝活性都很弱。